منتديات الشروق أونلاين - بحث حول الأحماض الأمينية هدا حاجة فووووووووووووررر بزااااف

بحث حول الأحماض الأمينية.

الأحماضالأمينية:

الحمض الأمينيأوالحمض النشادري (بالإنجليزية: Amino Acid). الاحماض الامينيه هي "لبنات البناء" الرئيسية لبناءالبروتينوالببتبدفي الجسم. يمكنملاحظتها بسهولة بعدهضمالبروتين. ثمانيهأساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أنيصنعها بنفسه) و الباقي غير اساسية (يمكن صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذيةالسليمة). بالرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض غيرالأساسية ، إلا أنه و في بعض الأحيان يتوجب أخذ مكملات للأحماض غير الأساسية لضمانتوفر الكميه المثلى في الجسم. البعض يضيف قسما ثالثا هو شبه-أساسية ، حيث يقومالجسم بتصنيع عذه الأحماض و لكن بكميات محدودة.
اضافة إلى بناء الخلايا واصلاحالانسجه ، الاحماض الامينيه تشكل مادة البناء الرئيسية للاجسام المضاده لمكافحة غزوالبكتريا والفيروسات، و هي تشكل جزءا أساسيا من نظامالانزيماتوالهرمونات؛ وهي تبني البروتينات النووية، رنا (الحَمْضُ النَّوَوِيِّالرِّيبِي) و دنا (الحَمْضُ الرِّيْبِيُّ النَّوَوِي المَنْزُوعالأوكسِجين) . كما تقوم الأحماض الأمينية بدور رئيسيبحمل الاوكسجين إلى انحاء الجسم المختلفة ، وهي مكون أساسي للنشاط العضلي .
نظريا يوجد 64 نوع منها، فالدنا تبنى من 4 روامز هي A ، C ، G ، T و تبنىالأحماض عادة بتركيب عدة روامز ، مثل GCA, GCC, GCG . لكن المتوفر في إجسامالكائنات الحية هي أقل من ذلك، ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. معملاحظة أن الكثير منها يتشكل باكثر من ثلاث روامز و قد تصل إلى 6 و البعض منها مكونفقط من رامز واحد.
الحمضالأميني: هو أحدمركبات عضويةتحمل نوعين منالجذور الكيميائية، وهي جذرأميني (نشادري) [1] NH2 − و جذرهيدروكسيلCOOHمتحدتين مع ذرةكربونمرتبطة بدورها بسلسلة عضوية جانبيةSide chain R تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تعتبر الحموض الأمينية وحدة التركيبالأساسيةللبروتيناتفي الكائنات الحية.
ترقم ذرات الكربون عادة بالأحرف الإغريقية، و تنتميالحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفاα-Amino Acidsوذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينيةأحيائية من فئة بيتا مثلالبيتا-ألانينβ-Alanineو أخرى من فئة جاما مثلحمض الجاما-بيتيريكγ-Aminobutyric acidأوGABA. و رغموجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في الطبيعة إلا أن السلاسل البروتينية لاتحتوي سوى 20 نوعا منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دورنواقل عصبيةومواد أولية لبعضالهرموناتأو كمصدر للطاقة. و تتوفر أيضامجموعة من الحموض الأمينية المخلقة(المصطنعة) كيميائيا و لها عديد الاستعملات فيمجال الصناعة الكيميائية و الصيدلية و الغذائية:
.

البنيةالكيميائية العامة:

يعتبرهيدروكسي كرباميدHydroxycarbamide الحمض الأميني الأبسط منحيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل. وهذاالمركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بينهذين الجذرين. و يحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة التي ينتمي اليهاالحمض الأميني كما يلي:

حموض ألفا-أمينية، حيث يتصلجذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل و يرقم بألفاCα. يسمىالمركب بالحمض 2-أمينوايتانويكAminoethanoic acid، أو ما يعرف بالغليسينGlycine، أبسطالحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفسالبنية مع اختلاف في السلسلة الجانبيةR، فعوضا عن ذرةالهيدروجينالمرتبطةبالكربون ألفا في الغليسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر المثيلmethylفي حالةالألانينAlanineأو جذر مختلف الحلقةHeterocyclicبالنسبة للتريبتوفانTryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.

حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بدايةمن كربون جذر الهيدروكسيلCβ، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هوالبيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسينCarnosine، و يلعب دور ناقل عصبي مثبطللغليسين.
حموض جاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعدكربون جذر الهيدروكسيلCγ، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامضالجاما-بيتيريك GABA،وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.

التماثلية البصرية (التناظر)

لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجليسين،يكون الكربون-ألفا مرتبطا بجذور مختلفة و مجموعة جانبيةRمميزة لذى نقولأنهكايراليChiralأو مركزناشط بصريا. ونتيجة لهذهالخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتينStereoisomers،يمينيةDextrogyreويرمز لها، فيالكيمياءالحيوية، بـD، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـL. و معنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحةالضوء المستقطببزاوية معينة اما باتجاهعقارب الساعة بنسبة للنضيرةD، و هو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقاربالساعة بنسبة للنضيرةL، و هو الاتجاه السالب (-). و بالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعملا فيالكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبعحسبقاعدة "كان إنجولدبريلوج"فــD = R وL = S.
ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـنCysteineلأنالجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـD -سيستين هوالـ S -سيستين، و الـL -سيستين هو الـ R -سيستين
و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـD -ألانين و كأنه صورة عبر المرآة لالـL -ألانين، وهمامركبان لا يمكن مطابقتهماnon-superimposable، تماما كما لا يمكنمطابقة قفى اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرىصورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبيةالأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النضيرةLو ليستD. ولكن يمكن أن نجد بعض الـD-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات مثل عائلةالكونيدات Conidae، و في الغشاء البيبتدوسكريPeptidoglycanلبعضالبكتيريا.

تصنيف الأحماضالأمينية:
قسم الأحماض الألفا-أمينية العشرونالموجودة في البروتينات، و المشفرة فيالمعلومة الوراثية، إلى مجاميع حسب عددمن الخصائص الفيزيائية، الكيميائية و الأحيائية :

الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة :بما أن المجموعة الجانبيةRهي التي تحدد هويةالحمض الأميني، يمكن اذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اماأليفاتية Aliphaticأوأروماتية Aromaticأومختلفة الحلقةHeterocyclic.
القطبيـة الكهربائيـة :تقسم الأحماض الأمينية حسبقطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالةالتأين، إلىقطبية Polar (سالبة أو موجبةالشحنة) أو غير قطبيةNonpolar (عديمةالشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماضالأمينية للانحلال في الماء (و الماء هومحلول قطبي)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجاميعالجانبيةRالقطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، و هي عادة ما تكون علىالجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غيرالقطبية، وغير المتجاذبة مع الماءHydrophobic، تميل إلى التجمعللداخل.

القاعديـة \ الحمضيـة :السلسلة الجانبيةRمنالممكن أن تكونقاعدية، مثل حمض الليسينLysineأو الأرجنينArginineو هوشديد القاعدية، أوحمضية، مثل الجلوتميتGlutamic acidو الأسبارتيتAspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين و الليوسينLeucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميعالجانبية القاعدية و الحمضية قطبية جدا وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتيناتالمماس للماء.
يمكن ايضا أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي إلى :
- أحماض أمينية أساسيةEssentialلا يصنعها الجسم، و يجب تناولها في الغذاء. مثال،الليوسين و الليسين.
- أحماض أمينية شبه-أساسيةSemi-essentialيستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية،خاصة في مرحلة النمو، و يحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال، الأرجنين و الهستيدينHistidine.
- أحماض أمينية غير أساسيةNonessentialمتوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، و لاتستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين و البرولين Proline.

قــائمة تصنيف الأحمــاضالألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات:

في ما يلي الصيغة الكيميائية و رموز الأحماضالألفا-أمينية العشرين المشفرة فيالمعلومة الوراثيةللكائنات الحية،والأكثر استعمالا في تخليق البروتيناتProtein synthesis.
الخاصيات الكميائية العامة:
تكون الرابطالبيبتيدي:

الرابط البيبتيدي :وهي الاصرة التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعلمجموعة الكربوكسيل للجزيئة الاولى مع مجموعة الامينو للجزيئة الثانية محررة جزيئةالماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الاحماضالامينية. أن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الاصرة البيبتيديةوتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد ، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعىالاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين.

الخاصيات الأيونية و القطبيةالكهربائية:
التفاعلات الكيميائية:

1- الخواص الامينية للحوامضالامينية:بالنظر لاحتواء الحوامض الامينيةعلى مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب اى تعمل كحامض أوكقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لهذا فانها اذا وضعت في محاليلحامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقدبروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي:
أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:محصلةالشحنة =( صفر P1=PH=5-6.3)
ب- القاعدية:محصلة الشحنة = صفر (P1 = PH = 7.6-10.8)
ج- الحامضية: محلصة الشحنة = صفر( P1 = PH = 2.97-3.2)
2- نزع الكربوكسيلتجرد الحامض الاميني من مجموعةالكاربوكسيلDecarboxylationعند تجريدالمجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلكبمساعدة الأنزيمات من نوعDecarboxylation
3- نزع الأمينتجريد الموجوعة الأمينيةDeaminationعند تجريد الحوامضالأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامضالكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنهاتطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبدوذلك بتخليص الجسم من النتروجين او من الامونيا السادة
4- نقل الأمينتفاعل نقل مجموعة الامين Transminationويتم في هذاالتفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركباتالمتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينيةإلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منهاالخلية.
5- نترزةالتفاعل مع حامض النتروزيستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيثيتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمهيمكن تصنيف كمية الحامض الاميني.
6-التفاعل: Nihydrin Nihydrin:مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامضالأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمينوالكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامضالامينية.
7-تفاعل سانكر: Sanger: يستعمل هذا التفاعللتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluroBenzenحيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في نهاية النتروجينية منالسلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط بهبواسطةChromatogralplyفي هذا التفاعل تتحرر الاحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حرويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكلحر.
8-تفاعل إيدمان :Edman reaction :يستعمل هذاالتفاعل لمعرفة تتابع (Sequence ) في السلسلة الببتيدية ويعتبرهذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحدعشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشفPhenyl isothioCyngtac.

الخواص العامة للأحماضالأمينية:

كاربونات تنائية القطب الحوامض الأمينية مركباتمشابهة للأملاح مثل الاملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انهاتحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة فيالمذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.

امتصاص واستخدامات الأحماض الامينية:

تتنتقل الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضمالبروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الامعاء الدقيقة كما تمتص ايضا الببتيداتالبسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة فيواحدة من الطرق الاتية:
1-لتصنيع نسيج بروتيني جديد، او لترنيم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائلالجسم المتحطمة.
2-لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) اوالكريانين
3-لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. اذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة منهدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك او يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوزالحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجةعن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماءواليوريا.

مصادر الاحماضالامينية:

أن وجود الاحماض الامينية في الجسم يأتي من مصدرينهما:
1-الجزءالأكبر من الاحماض الأمينية ناجم عن البروتين الغذائي
2-من تعويض بروتينات الجسم بغدةendogrnousمنخلال الجوع وسوء التغذية.

كما وينمو ايض الاحماض الامينية

1) النفوليتيCatabolic 2) البنائيAnatolic

المصدر : الموسوعة العالمية الحرة